W chemii minimalna ilość energii potrzebna do aktywacji atomów lub cząsteczek do stanu, w którym może nastąpić przemiana chemiczna lub transport fizyczny , nazywana jest energią aktywacji , Ea . W teorii stanu przejściowego energia aktywacji to różnica w zawartości energii między atomami lub cząsteczkami w konfiguracji stanu aktywnego lub przejściowego a atomami lub cząsteczkami w konfiguracji początkowej. Prawie zawsze stan reakcji zachodzi na wyższym poziomie energetycznym niż reagujące produkty (reagenty). Dlatego energia aktywacji ma zawsze wartość dodatnią. Ta dodatnia wartość występuje niezależnie od tego, czy reakcja pochłania energię ( endergoniczny lubendotermiczna ) lub ją wytwarza ( egzergoniczna lub egzotermiczna ).
Energia aktywacji to skrót od Ea. Najpopularniejszymi jednostkami jednostek Ea są kilodżule na mol (kJ/mol) i kilokalorie na mol (kcal/mol).
Równanie Ea Arrheniusa
Svante Arrhenius był szwedzkim naukowcem, który w 1889 roku wykazał istnienie energii aktywacji, opracowując równanie noszące jego imię. Równanie Arrheniusa opisuje korelację między temperaturą a szybkością reakcji. Zależność ta jest niezbędna do obliczenia szybkości reakcji chemicznych, a przede wszystkim ilości energii potrzebnej do ich zajścia.
W równaniu Arrheniusa K jest współczynnikiem szybkości reakcji (szybkością reakcji), A jest współczynnikiem częstotliwości zderzeń cząsteczek, a e jest stałą (w przybliżeniu równą 2,718). Z drugiej strony Ea to energia aktywacji, a R to uniwersalna stała gazowa (jednostki energii na wzrost temperatury na mol). Wreszcie, T reprezentuje temperaturę bezwzględną, mierzoną w stopniach Kelvina.
Zatem równanie Arrheniusa jest reprezentowane jako k= Ae^(-Ea/RT). Jednak, podobnie jak wiele równań, można je przeorganizować, aby obliczyć różne wartości. Jednak nie jest konieczna znajomość wartości A, aby obliczyć energię aktywacji (Ea), ponieważ można ją określić na podstawie zmiany współczynników szybkości reakcji w funkcji temperatury.
Znaczenie chemiczne Ea
Wszystkie cząsteczki mają niewielką ilość energii, która może mieć postać energii kinetycznej lub potencjalnej. Kiedy cząsteczki zderzają się, ich energia kinetyczna może rozerwać, a nawet zniszczyć wiązania, co dzieje się, gdy zachodzą reakcje chemiczne.
Jeśli cząsteczki poruszają się powoli, to znaczy z małą energią kinetyczną, to albo nie zderzają się z innymi cząsteczkami, albo zderzenia nie wywołują żadnej reakcji, ponieważ są słabe. To samo dzieje się, gdy cząsteczki zderzają się ze złą lub niewłaściwą orientacją. Jeśli jednak cząsteczki poruszają się wystarczająco szybko i we właściwej orientacji, dojdzie do udanej kolizji. Zatem energia kinetyczna podczas zderzenia będzie większa niż energia minimalna, a po tym zderzeniu nastąpi reakcja. Nawet reakcje egzotermiczne wymagają do zapoczątkowania minimalnej ilości energii. To minimalne zapotrzebowanie na energię, jak wyjaśniliśmy wcześniej, nazywa się energią aktywacji.
Znajomość danych o energii aktywacji substancji implikuje możliwość dbania o nasze środowisko. Innymi słowy, jeśli mamy świadomość, że w zależności od właściwości cząsteczek może dojść do reakcji chemicznej, nie moglibyśmy przeprowadzić działań, które na przykład mogłyby spowodować pożar. Na przykład, wiedząc, że książka może się zapalić, jeśli zostanie na niej umieszczona świeca (której płomień dostarczy energii aktywacji), będziemy uważać, aby płomień świecy nie rozprzestrzenił się na papier książki.
Katalizatory i energia aktywacji
Katalizator zwiększa szybkość reakcji w nieco inny sposób niż inne metody stosowane w tym samym celu. Zadaniem katalizatora jest obniżenie energii aktywacji , tak aby większa część cząstek miała wystarczającą energię do przereagowania. Katalizatory mogą obniżać energię aktywacji na dwa sposoby:
- Ukierunkowując reagujące cząstki w taki sposób, aby prawdopodobieństwo wystąpienia kolizji było większe, lub zmieniając prędkość ich ruchu.
- Reakcja z reagentami w celu utworzenia substancji pośredniej, która wymaga mniej energii do wytworzenia produktu.
Niektóre metale, takie jak platyna, miedź i żelazo, mogą działać jako katalizatory w niektórych reakcjach. W naszym własnym organizmie znajdują się enzymy będące biologicznymi katalizatorami (biokatalizatorami), które pomagają przyspieszyć reakcje biochemiczne. Katalizatory na ogół reagują z jednym lub kilkoma reagentami, tworząc związek pośredni, który następnie reaguje, stając się produktem końcowym. Taka substancja pośrednia jest często określana jako „kompleks aktywowany ” .
Przykład reakcji z udziałem katalizatora
Poniżej przedstawiono teoretyczny przykład tego, jak może przebiegać reakcja z udziałem katalizatora. A i B to reagenty, C to katalizator, a D to produkt reakcji między A i B.
Pierwszy krok (reakcja 1): A+C → AC
Drugi krok (reakcja 2): B+AC → ACB
Trzeci krok (reakcja 3): ACB → C+D
ACB oznacza półprodukt chemiczny. Chociaż katalizator (C) jest zużywany w reakcji 1, jest później ponownie uwalniany w reakcji 3, więc ogólna reakcja z katalizatorem wygląda następująco: A+B+C → D+C
Z tego wynika, że katalizator jest uwalniany pod koniec reakcji, całkowicie niezmieniony. Bez uwzględnienia katalizatora przebieg całej reakcji można by zapisać: A+B → D
W tym przykładzie katalizator zapewnił zestaw etapów reakcji, które możemy nazwać „alternatywną drogą reakcji”. Ta ścieżka, w której interweniuje katalizator, wymaga mniejszej energii aktywacji, a zatem jest szybsza i bardziej wydajna.
Równanie Arrheniusa i równanie Eyringa
Do opisania wzrostu szybkości reakcji wraz z temperaturą można użyć dwóch równań. Po pierwsze, równanie Arrheniusa opisuje zależność szybkości reakcji od temperatury. Z drugiej strony istnieje równanie Eyringa, zaproponowane przez wspomnianego badacza w 1935 roku; jego równanie jest oparte na teorii stanu przejściowego i służy do opisania związku między szybkością reakcji a temperaturą. Równanie to:
k= ( kB T /h) exp(-ΔG ‡ /RT).
O ile jednak równanie Arrheniusa fenomenologicznie wyjaśnia zależność między temperaturą a szybkością reakcji, o tyle równanie Eyringa informuje o poszczególnych elementarnych etapach reakcji.
Z drugiej strony równanie Arrheniusa można zastosować tylko do energii kinetycznej w fazie gazowej, podczas gdy równanie Eyringa jest przydatne do badania reakcji zarówno w fazie gazowej, jak iw fazie skondensowanej i mieszanej (fazy, które nie mają znaczenia w fazie gazowej).model kolizji). Podobnie równanie Arrheniusa opiera się na empirycznej obserwacji, że szybkość reakcji rośnie wraz z temperaturą. Zamiast tego równanie Eyringa jest konstrukcją teoretyczną opartą na modelu stanu przejściowego.
Zasady teorii stanu przejściowego:
- Istnieje równowaga termodynamiczna między stanem przejściowym a stanem reagentów na szczycie bariery energetycznej.
- Szybkość reakcji chemicznej jest proporcjonalna do stężenia cząstek w stanie przejściowym o wysokiej energii.
Zależność między energią aktywacji a energią Gibbsa
Chociaż szybkość reakcji jest również opisana w równaniu Eyringa, równanie to zamiast energii aktywacji uwzględnia energię Gibbsa (ΔG ‡ ) stanu przejściowego.
Ponieważ energia kinetyczna zderzających się cząsteczek (tj. tych o wystarczającej energii i odpowiedniej orientacji) jest przekształcana w energię potencjalną, stan energetyczny aktywowanego kompleksu charakteryzuje się dodatnią energią molową Gibbsa. Energia Gibbsa, pierwotnie nazywana „energią dostępną”, została odkryta w 1870 roku przez Josiaha Willarda Gibbsa. Ta energia jest również nazywana standardową swobodną energią aktywacji .
Energia swobodna Gibbsa układu w dowolnym momencie jest definiowana jako entalpia układu minus iloczyn temperatury razy entropia układu:
G=H-TS.
H to entalpia, T to temperatura, a S to entropia. To równanie, które definiuje energię swobodną układu, jest w stanie określić względne znaczenie entalpii i entropii jako sił napędowych określonej reakcji. Teraz równowaga między wkładami entalpii i entropii w energię swobodną reakcji zależy od temperatury, w której zachodzi reakcja. Równanie użyte do zdefiniowania energii swobodnej sugeruje, że człon entropii będzie zyskiwał na znaczeniu wraz ze wzrostem temperatury : ΔG° = ΔH° – TΔS°.
Źródła
- Brainard, J. (2014). Energia aktywacji. Na https://www.ck12.org/
- prawo arreńskie. (2020). Energie aktywacji.
- Mitchell, N. (2018). Analiza energii aktywacji Eyringa hydrolizy bezwodnika octowego w układach współrozpuszczalnika acetonitrylu.
